Tema 3

Cinética enzimática y regulación

test (verdadero/falso)

preguntas cortas

Test (verdadero/falso)

3.01- La importancia de la ecuación de Michaelis-Menten es que define la cinética de una enzima respecto a un substrato.

3.02- Cuando una enzima se encuentra saturada por su substrato llega a la Vmax.

3.03- La velocidad inicial de una reacción enzimática es inversamente proporcional a la concentración del substrato.

3.04- La Vmax se consigue cuando la concentración de substrato es la misma que la de enzima.

3.05- La Km es siempre proporcional a la concentración de enzima libre.

3.06- La Km de las reacciones enzimáticas es independiente del substrato utilizado.

3.07- La Km de una determinada enzima es la concentración de substrato a la cual la velocidad inicial es igual a la mitad de la velocidad máxima.

3.08- La Km es un índice de la afinidad de una enzima por su substrato y, por tanto, cuanto más alta sea la Km más afinidad tendrá.

3.09- En la linealización de Lineweaver-Burk, el punto donde la recta corta el eje de ordenadas corresponde a la inversa de la Vmax.

3.10- Los inhibidores disminuyen la velocidad de las reacciones enzimáticas desnaturalizando las enzimas.

3.11- La ecuación de Michaelis-Menten no se puede aplicar a los casos de inhibición irreversible.

3.12- Los inhibidores competitivos presentan generalmente una estructura muy parecida a la del substrato de la enzima a la cual inhiben.

3.13- Ciertos inhibidores de la actividad enzimática pueden reducir el valor de la Km aparente de una enzima por su substrato.

3.14- La presencia de un inhibidor acompetitivo afecta al valor de la Km aparente de la enzima pero sin modificar la Vmax.

3.15- Los inhibidores acompetitivos nada más se pueden unir a la enzima cuando el substrato ya lo ha hecho.

3.16- La dirección del movimiento de los solutos neutros en difusión siempre tiene lugar a favor de gradiente de concentración.

3.17- Sólo el transporte activo presenta cinéticas saturables para concentraciones elevadas de substrato.

3.18- Todos los sistemas de transporte dependientes de transportadores específicos presentan una cinética de tipo saturable.

3.19- El transporte activo nunca utiliza ATP.

3.20- La única fuente de energía para el transporte primario es el ATP.

3.21.- Un catalizador enzimático nunca se satura con su substrato.

3.22.- La unión del substrato al centro activo implica siempre enlaces covalentes.

3.23.- La especificidad de una enzima respecto a su substrato está determinada por el centro de unión y no por el centro catalítico.

3.24.- Los procesos de regulación a largo plazo implican cambios en la cantidad de enzima presente.

3.25.- Los efectores alostéricos presentan un notable parecido estructural con los substratos de las enzimas a los que modulan.

3.26.- Únicamente puede existir cooperatividad positiva cuando la enzima está formada por más de una subunidad.

3.27.- La fosforilación de una enzima conduce siempre a su activación.

Respuestas

Preguntas cortas

3.01- ¿Cuál es la relación Vo/Vmax cuando la concentración de sustrato vale 4 KM?

3.02- Si la Vmax = 100 umol/s y la KM = 2mM, ¿cuál es la velocidad de la reacción cuando la concentración de sustrato es de 20 mM?

3.03- Los siguientes datos cinéticos se obtuvieron a partir de una enzima en ausencia de cualquier inhibidor (1) y en presencia de dos inhibidores diferentes (2 y 3), a una concentración de 5 mM cada uno.

[S] (mM) | (1) v (umol/s) | (2) v (umol/s) | (3) v (umol/s)
1 | 12 | 4.3 | 5.5
2 | 20 | 8 | 9
4 | 29 | 14 | 13
8 | 35 | 21 | 16
12 | 40 | 26 | 18

a) Determinar la Vmax y la KM de la enzima
b) Determinar el tipo de inhibición y la Ki de cada inhibidor.

3.04- ¿Cuáles son las dos maneras principales de modular reversiblemente la actividad de las enzimas?

3.05- Compara la relación "velocidad inicial de reacción"/"concentración de sustrato" entre una enzima no alostérica y una enzima alostérica típica.

3.06- ¿Cuáles son las ventajas de la cinética típica de una enzima alostérica?

3.07- Cita seis maneras generales para controlar la actividad de las enzimas.

3.08- La regulación metabólica se consigue mediante la regulación de la actividad enzimática de tres maneras principales: regulación alostérica, modificación covalente y control de la síntesis y degradación de la enzima.
a) ¿Cuál de estos tres mecanismos de regulación será, probablemente, el más rápido
y cuál el más lento?
b) Cita alguna situación en que las células puedan emplear cada uno de ellos con preferencia sobre los otros dos.

3.09- ¿Cuáles son las ventajas de la compartimentación de algunas vías metabólicas en orgánulos específicos?.

3.10- ¿Qué es un simporte electrogénico (Na+/glucosa)?.

3.11- ¿Qué es un antiporte electroneutro (Na+/H+)?.

3.12- La Na+/K+ ATPasa es un sistema de antiporte activo primario y electroneutro.

3.13- El transporte de glucosa a través de la membrana apical del enterocito, desde la luz intestinal hasta el interior celular es un simporte electrogénico activo primario.

3.14- Todo transportador activo primario tiene activdad ATPasa intrínseca.

3.15- La difusión pasiva se caracteriza, desde el punto de vista cinético, por una relación lineal entre gradiente y flujo.

3.16- Tanto la difusión facilitada como el transporte activo (primario o secundario) presentan cinéticas (relación entre gradiente y flujo de transporte) hiperbólicas.

Respuestas