Tema 1
Aminoácidos, péptidos y proteínas

test (verdadero/falso)

preguntas cortas

Test (verdadero/falso)

1.01- Todos los aminoácids contienen C, H, O y N.

1.02- Los aminoácidos de cadena ramificada (Leu, Ile y Val) son altamente apolares.

1.03- Phe, Tyr y Trp son aminoácidos incluidos dentro del grupo de los aminoácidos polares con carga positiva.

1.04- Los tres únicos aminoácidos proteicos que poseen grupos aromáticos son la tirosina, la fenilalanina y el triptófano.

1.05- Existe libertad de rotación entre los átomos de C y N unidos al enlace peptídico.

1.06- El enlace peptídico es un enlace amida con rotación libre.

1.07- La orientación geométrica de los átomos de oxígeno y de hidrógeno en el enlace peptídico es de tipo trans.

1.08- El péptido Val-Ala-Leu-Arg-Ala nada más presenta un grupo amino y un grupo carboxilo libre.

1.09- El aminoácido 1 de un péptido es el situado en el extremo N-terminal.

1.10- La hidrólisis de cualquier proteína nada más dará aminoácidos como producto.

1.11- A un pH muy ácido, el poli-L-glutámico no es capaz de formar hélice alfa debido a la repulsión de cargas de los grupos -COO-.

1.12- La secuencia Lys-Arg-Pro-Pro es compatible con una estructura en hélice alfa.

1.13- La prolina determina discontinuidad en una hélice alfa.

1.14- La presencia de prolina en una cadena polipeptídica es incompatible con que esta cadena adopte una estructura secundaria helicoidal.

1.15.- Los aminoácidos de cadena ramificada (Leu, Ile y Val) tienen cadenas laterales apolares.

1.16.- Los únicos aminoácidos proteicos normales que presentan grupos aromáticos son la tirosina, la fenilalanina y el triptófano.

1.17.- La cisteína y la metionina presentan en su estructura un átomo de azufre y, por consiguiente, pueden establecer puentes disulfuro.

1.18.- Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas pertenecen a la serie L y presentan actividad óptica.

1.19.- Todos los D-aminoácidos desvían la luz polarizada hacia la derecha, mientras que los L-aminoácidos lo hacen hacia la izquierda.

1.20.- El estado de ionización de un aminoácido depende del pH del medio en el que está disuelto.

1.21.- La alanina (pK1 = 2,3 y pK2 = 9,9) tiene carga neta cero a pH = 6,1.

1.22.- Los aminoácidos con cadena lateral R ácida tiene valores de pI más bajos que los aminoácidos con cadena R básica.

1.23.- Existe libertad de rotación entre los átomos de C y N unidos mediante un enlace peptídico.

1.24.- Los carbonos alfa de dos aminoácidos unidos mediante un enlace peptídico presentan configuración trans.

1.25.- La cistina es un dipéptido formado por dos residuos de cisteína.

1.26.- La presencia de prolina determina discontinuidad en la hélice alfa.

1.27.- En la hélice alfa, las cadenas laterales R de los residuos que la forman quedan orientados hacia el exterior de la estructura helicoidal.

1.28.- La hélice alfa y la conformación beta se encuentran en las proteínas fibrosas, mientras que las proteínas globulares no presentan nunca este tipo

de estructuras.

1.29.- La hidroxiprolina se incorpora directamente al colágeno durante su síntesis.

1.30.- La proteína nativa presenta una estructura tridimensional característica.

1.31.- Las interacciones hidrofóbicas son la principal fuerza impulsora de la formación de la estructura terciaria de una proteína.

1.32.- En la estructura tridimensional de las proteínas globulares es normal encontrar los residuos polares hacia el exterior y los apolares hacia el interior

de la proteína.

1.33.- La desnaturalización de una proteína implica la rotura de la cadena polipeptídica.

1.34.- Todas las proteínas globulares presentan estructura cuaternaria.

Respuestas

Preguntas cortas

1.01- Los valores de pK para los tres protones del ácido ortofosfórico son 2.2, 7.2 y 12.3.
a) Escribir las formas iónicas predominantes a pH0, pH4, pH9 y pH14.
b) ¿Cuál será el pH de una mezcla equimolar de NaH2PO4 y Na2HPO4?

1.02- Escribe las ecuaciones de la disociación iónica de la alanina, el glutamato, la histidina, la lisina y la fenilalanina.

1.03- ¿Cómo queda afectado el pK de un grupo -NH3+ por la presencia del grupo -COO- en un aminoácido?

1.04- Dibuja la curva de titulación del ácido aspártico (pK1 2.1, pK2 9.8, pKR 3.9), indicando los puntos de equivalencia y los valores de pK.

1.05- ¿Cuáles son las principales características del enlace peptídico?

1.06- ¿Qué es la estructura primaria de una proteína?

1.07- ¿Qué se entiende por desnaturalización de una proteína?

1.08- ¿Qué aminoácidos son los principales determinantes de la carga de una cadena polipeptídica que contenga los 20 aminoácidos proteicos?

1.09- ¿Cuáles son los cuatro niveles de estructura proteica?

1.10- Resume las estructuras secundarias de las proteínas e indica cuál es su propósito aparente.

1.11- Discute las posibles contribuciones de las interacciones hidrofóbicas y de van der Waals y de los enlaces iónicos y de puentes de hidrógeno de las cadenas laterales del aspartato, la leucina, la tirosina y la histidina en una proteína.

1.12- La prolina es el aminoácido menos abundante en las hélices alfa, pero se encuentra comúnmente en las láminas. Discute las razones de este comportamiento.

1.13- Se acaba de purificar una nueva proteína de estructura desconocida. La cromatografía de filtración en gel revela que la proteína nativa tiene un peso molecular de 240000. La cromatografía en presencia de cloruro de guanidina 6M (que rompe los enlaces débiles, pero no los puentes disulfuro) da un solo pico de proteína de un peso molecular de 60000. La misma cromatografía en presencia de cloruro de guanidina 6M y -mercaptoetanol 10mM (que permite la rotura de los puentes disulfuro) da dos picos de pesos moleculares de 34000 y 26000. ¿Qué conclusiones puedes obtener, a partir de estos datos, sobre la estructura de esta proteína?

Respuestas