Tema 2
Enzimología
2.01- Las enzimas son las
únicas biomoléculas que presentan actividad como biocatalizadores.
2.02- Todas las moléculas orgánicas que tienen capacidad catalítica son de naturaleza proteica.
2.03- Los enzimas desplazan el equilibrio de la reacción que catalizan hacia la formación de producto.
2.04- La catálisis enzimática implica una disminución de la energía libre necesaria para llegar al estado de transición.
2.05- Las enzimas incrementan la velocidad de las reacciones que catalizan modificando la constante de equilibrio de la reacción correspondiente.
2.06- La catálisis enzimática acelera las reacciones desplazando el equilibrio de la reacción y, por tanto, modificando las constantes de velocidad asociadas a ella.
2.07- El aumento de la energía de activación de las reacciones químicas implica una disminución en la velocidad de las mismas.
2.08- Una actividad enzimática de 60 unidades es equivalente a 1 mkat.
2.09- La actividad específica es una manera
de expresar la actividad enzimática que sólo se puede utilizar si el enzima
está purificado.
2.10- La actividad de un enzima es máxima a su pH
óptimo.
2.11- La actividad de los enzimas se incrementa con
la temperatura de la misma manera que lo hacen las reacciones no enzimáticas.
2.12- La clasificación de los enzimas en seis clases está hecha según el
tipo de reacción que catalizan.
2.13- Las óxido-reductasas y las ligasas catalizan el mismo tipo de reacción.
2.14- Todos los enzimas necesitan cofactores para tener actividad.
2.15- Un cofactor es la parte no proteica de una holoenzima.
2.16- NAD+ y FAD son dos coenzimas derivados de la misma vitamina.
2.17- Tanto el NAD+ como el FAD actúan como grupos prostéticos.
2.18- El NADP+ y el ATP participan exclusivamente en reacciones de transferencia de Pi.
2.19.- Las enzimas desplazan hacia
la derecha el equilibrio de la reacción que catalizan.
2.20.- Un katal es equivalente a un mol de substrato transformado por
minuto.
2.21.- El número de recambio es una manera de expresar la actividad
enzimática que sólo puede utilizarse cuando la enzima está purificada.
2.22.- La actividad de las enzimas se incrementa con la temperatura de la
misma manera que lo hacen las reacciones químicas.
2.23.- Todas las enzimas necesitan cofactores para ser activas.
2.24.- Los cofactores son necesarios para que las holoenzimas tengan
capacidad catalítica.
2.25.- En todas las enzimas que presentan hierro como cofactor, el metal
se encuentra formando parte de un grupo hemo.
2.26.- FMN y FAD son dos coenzimas
derivadas de la misma vitamina.
2.01- ¿Qué características
generales tienen los biocatalizadores?.
2.02- Nombrar y describir brevemente las principales clases de enzimas.
2.03- ¿Qué es el centro activo de una enzima?.
2.04- ¿Qué factores afectan a la actividad enzimática?.
2.05- Mecanismos generales de la catálisis.
2.06- Funciones de un cofactor.
2.07- Nombrar algunas de las características generales de las coenzimas.
2.08- ¿Qué son las
coenzimas redox?.