Tema 3
Cinética
enzimática y regulación
3.01- La importancia de la
ecuación de Michaelis-Menten es que define la cinética de una enzima respecto a
un substrato.
3.02- Cuando una enzima se encuentra saturada por su substrato llega
a la Vmax.
3.03- La velocidad inicial de una reacción enzimática es inversamente proporcional a la concentración del substrato.
3.04- La Vmax se consigue cuando la concentración de substrato es la misma
que la de enzima.
3.05- La Km es siempre proporcional a la concentración de enzima libre.
3.06- La Km de las reacciones enzimáticas es independiente del substrato
utilizado.
3.07- La Km de una determinada enzima es la concentración de substrato a la
cual la velocidad inicial es igual a la mitad de la velocidad máxima.
3.08- La Km es un índice de la afinidad de una enzima por su substrato y,
por tanto, cuanto más alta sea la Km más afinidad tendrá.
3.09- En la linealización de Lineweaver-Burk, el punto donde la recta corta
el eje de ordenadas corresponde a la inversa de la Vmax.
3.10- Los inhibidores disminuyen la velocidad de las reacciones enzimáticas
desnaturalizando las enzimas.
3.11- La ecuación de Michaelis-Menten no se puede aplicar a los casos de inhibición irreversible.
3.12- Los inhibidores competitivos presentan generalmente una estructura muy parecida a la del substrato de la enzima a la cual inhiben.
3.13- Ciertos inhibidores de la actividad enzimática pueden reducir el valor de la Km aparente de una enzima por su substrato.
3.14- La presencia de un inhibidor acompetitivo afecta al valor de la Km aparente de la enzima pero sin modificar la Vmax.
3.15- Los inhibidores acompetitivos nada más se pueden unir a la enzima cuando el substrato ya lo ha hecho.
3.16- La dirección del movimiento de los solutos neutros en difusión siempre tiene lugar a favor de gradiente de concentración.
3.17- Sólo el transporte activo presenta cinéticas saturables para concentraciones elevadas de substrato.
3.18- Todos los sistemas de transporte dependientes de transportadores específicos presentan una cinética de tipo saturable.
3.19- El transporte activo nunca utiliza ATP.
3.20- La única fuente de energía para el transporte primario es el ATP.
3.21.- Un catalizador enzimático nunca se satura con su substrato.
3.22.- La unión
del substrato al centro activo implica siempre enlaces covalentes.
3.23.- La
especificidad de una enzima respecto a su substrato está determinada por el
centro de unión y no por el centro catalítico.
3.24.- Los
procesos de regulación a largo plazo implican cambios en la cantidad de enzima
presente.
3.25.- Los
efectores alostéricos presentan un notable parecido estructural con los
substratos de las enzimas a los que modulan.
3.26.-
Únicamente puede existir cooperatividad positiva cuando la enzima está formada
por más de una subunidad.
3.27.- La
fosforilación de una enzima conduce siempre a su activación.
3.01- ¿Cuál es la relación
Vo/Vmax cuando la concentración de sustrato vale 4 KM?
3.02- Si la Vmax = 100 umol/s y la KM = 2mM, ¿cuál es la velocidad de la reacción cuando la concentración de sustrato es de 20 mM?
3.03- Los siguientes datos
cinéticos se obtuvieron a partir de una enzima en ausencia de cualquier
inhibidor (1) y en presencia de dos inhibidores diferentes (2 y 3), a una
concentración de 5 mM cada uno.
|
[S] |
(1) |
(2) |
(3) |
|
1 |
12 |
4.3 |
5.5 |
|
2 |
20 |
8 |
9 |
|
4 |
29 |
14 |
13 |
|
8 |
35 |
21 |
16 |
|
12 |
40 |
26 |
18 |
a) Determinar la Vmax y la KM de la enzima
b)
Determinar el tipo de inhibición y la Ki de cada inhibidor.
3.04- ¿Cuáles son las dos maneras principales de modular reversiblemente la actividad de las enzimas?
3.05- Compara la relación "velocidad inicial de reacción"/"concentración de sustrato" entre una enzima no alostérica y una enzima alostérica típica.
3.06- ¿Cuáles son las ventajas de la cinética típica de una enzima alostérica?
3.07- Cita seis maneras generales para controlar la actividad de las enzimas.
3.08- La regulación
metabólica se consigue mediante la regulación de la actividad enzimática de
tres maneras principales: regulación alostérica, modificación covalente y
control de la síntesis y degradación de la enzima.
a) ¿Cuál de
estos tres mecanismos de regulación será, probablemente, el más rápido
y cuál el más lento?
b) Cita alguna
situación en que las células puedan emplear cada uno de ellos
con preferencia sobre los otros dos.
3.09- ¿Cuáles son las ventajas de la compartimentación de algunas vías metabólicas en orgánulos específicos?.
3.10- ¿Qué es un simporte electrogénico (Na+/glucosa)?.
3.11- ¿Qué es un antiporte electroneutro (Na+/H+)?.
3.12- La Na+/K+ ATPasa es un sistema de antiporte activo primario y electroneutro.
3.13- El transporte de glucosa a través de la membrana apical del enterocito, desde la luz intestinal hasta el interior celular es un simporte electrogénico activo primario.
3.14- Todo transportador activo primario tiene activdad ATPasa intrínseca.
3.15- La difusión pasiva se caracteriza, desde el punto de vista cinético, por una relación lineal entre gradiente y flujo.
3.16- Tanto la difusión facilitada como el transporte activo (primario o secundario) presentan cinéticas (relación entre gradiente y flujo de transporte) hiperbólicas.