Preguntas de Prácticas

P.01- En el caso de que tengamos que utilizar cualquier tipo de compuesto volátil se ha de  usar siempre la campana extractora de gases.

P.02- Las gafas de protección son sólo imprescindibles para aquellas personas que utilizan normalmente lentillas o gafas.

P.03- Todo el material utilizado en prácticas se ha de limpiar siempre con jabón, agua del grifo y agua destilada.

P.04- Siempre se ha de trabajar en el laboratorio con guantes de cirugía para evitar quemaduras.

P.05- En el método de determinación de proteínas en hígado utilizado en prácticas se digieren primero las proteínas y después se pasa a colorear los AA resultantes.

P.06- En la determinación de proteínas se utiliza la albúmina como patrón por tener la misma absorbancia a cualquier concentración.

P.07- El espectrofotómetro nos da directamente la luz absorbida por la muestra en unidades de densidad óptica obteniéndose la absorbancia multiplicando por la longitud de la cubeta o del tubo de lectura.

P.08- La ley de Beer-Lambert relaciona la cantidad de luz absorbida con el núnero de moléculas que la absorben.

P.09- Para determinar la actividad enzimática se homogeniza el tejido en un tampón y al sobrenadante se le somete a una digestión con sosa 1 N.

P.10- Al determinar la actividad de la lactato deshidrogenasa utilizando piruvato como substrato, se observa una caída de la absorbancia a 340 nm como consecuencia de la desparición del NADH.

P.11- A partir de la gráfica de desaparición de substrato en función del tiempo se puede calcular la velocidad inicial de reacción para cada concentración de substrato.

P.12- La Km y la Vmax de la lactato deshidrogenasa son parámetros cinéticos que dependen de la cantidad de muestra puesta en la cubeta.

P.13- En la cromatografía hecha en prácticas la fase móvil era el eluyente líquido que se colocaba en el fondo de la cámara cromatográfica.

P.14- En una cromatografía en capa fina se utilizará un eluyente polar cuando queramos separar bien lípidos apolares.

P.15- El silicagel se utiliza para separar proteínas con distintos puntos isoeléctricos.

P.16- En el tejido adiposo blanco, al igual que sucede en el cerebro los lípidos más abundantes son los triacilglicéridos.

P.17- El punto isoeléctrico de una proteína que migra hacia el cátodo sobre una tira de acetato de celulosa es mayor que el pH del medio.

P.18- En una electroforesis en tiras de acetato de celulosa todas las proteínas se mueven en función de su peso molecular sea cual sea su carga.

P.19- Los tampones son siempre ácidos fuertes con bases débiles.

P.20- La máxima capacidad amortiguadora de un tampón se da cuando el pH es muy próximo al punto isoeléctrico.

P.21- En la primera fase de la extracción de lípidos tisulares, el isopropanol es necesario para favorecer la extracción de los lípidos más polares.

P.22- Una composición porcentual de lípidos muy alta implica que el tejido estará formado por una gran variedad de lípidos.

P.23- En una cromatografía en capa fina, el tanque cromatográfico ha de estar cerrado para mantener una atmósfera saturada de agua.

P.24- La diferente movilidad de los lípidos en la cromatografía en capa fina depende de su polaridad pero no del eluyente empleado.

P.25- Una mancha con Rf = 1 está en el frente, y una mancha con Rf = 0 está en el origen.

P.26- Se hacen dos aplicaciones en una misma placa cromatográfica. En un carril se aplica un patrón de tripalmitina y en el carril contiguo un extracto de lípidos de tejido adiposo. Si sólo se obtiene una mancha en cada carril y con el mismo Rf, la conclusión es que en el tejido adiposo sólo hay tripalmitina.

P.27- En una cromatografía en capa fina, los fosfolípidos pueden presentar valores de Rf muy diferentes según el eluyente utilizado.

P.28- En una cromatografía en capa fina se utilizará un eluyente polar cuando queramos separar bien los lípidos apolares.

P.29- Una muestra que tiene un valor de absorbancia de 0,46 podrá ser interpolada en una recta patrón que se mantiene lineal hasta valores de absorbancia de 0,6.

P.30- Si hervimos un homogenado de tejido, se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, y ya no se puede cuantificar el contenido de proteínas totales en el homogenado.

P.31- La ley de Beer-Lambert relaciona la cantidad de luz absorbida con el número de moléculas que la absorben.

P.32- La recta patrón se construye a partir de una serie de diluciones conocidas de la muestra que queremos determinar.

P.33- La ley de Beer-Lambert no se cumple para soluciones muy concentradas; por esta razón en ocasiones se han de diluir las muestras.

P.34- En la determinación espectrofotométrica de un cromóforo, se realiza una recta patrón para calcular el coeficiente de extinción molar e de la substancia a determinar.

P.35- En la determinación de proteínas, se utiliza la albúmina bovina como patrón por tener la misma absorbancia a cualquier concentración.

P.36- El siguiente protocolo experimental es correcto: homogenización del tejido en tampón, digestión con NaOH 2 N y, a partir del sobrenadante, determinación de la concentración de proteínas y de la actividad enzimática deseada.

P.37- En un análisis cinético típico, se utiliza una serie de tubos, todos ellos con la misma concentración de substratos y cofactores, y concentraciones variables del enzima.

P.38- Para realizar un análisis cinético de una reacción catalizada por un enzima, es preciso determinar la velocidad a tiempos muy cortos, con el fin de aproximarse al máximo a la velocidad inicial para cada concentración de substrato.

P.39- En la determinación experimental de la lactato deshidrogenasa empleando piruvato como substrato, se cuantifica la actividad por el descenso en la absorbancia a 340 nm debido a la desaparición del NADH.

P.40- La KM y la Vmax de la lactato deshidrogenasa son parámetros cinéticos que dependen de la cantidad de enzima puesta en la cubeta.

P.41- La Vmax de un enzima se obtiene dejando que reaccionen los substratos en presencia del enzima el máximo tiempo posible.

P.42- Para determinar los parámetros cinéticos de la lactato deshidrogenasa utilizando piruvato como substrato, la concentración de NADH ha de ser siempre saturante.

P.43- La KM de la lactato deshidrogenasa para el piruvato es, por definición, la misma que para el NADH.

P.44- La máxima capacidad amotiguadora de un tampón se da cuando el pH es muy próximo al punto isoeléctrico.

P.45- Los tampones se preparan siempre a partir de ácidos fuertes y bases débiles.

P.46- Las condiciones teóricas ideales para que una proteína se mueva en un campo eléctrico es que esté a un pH igual a su pI.

P.47- A pH 6.6, una proteína de pI 8.1 migra hacia el ánodo (polo positivo).

P.48- Si bien la carga determina la dirección de migración, en una electroforesis sobre acetato de celulosa la velocidad de migración también depende del peso molecular.

P.49- En una electroforesis sobre acetato de celulosa, dos proteínas con diferentes pI no podrán nunca migrar juntas.

P.50- El punto isoeléctrico de una proteína que migra hacia el ánodo (polo positivo) sobre una tira de acetato de celulosa, es menor que el pH del medio.

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