Aguilar Piera, JuanBaldomà Llavinés, LauraUniversitat de Barcelona. Facultat de Farmàcia2021-11-252021-11-251987-01-01https://hdl.handle.net/2445/181474[spa] Se ha purificado el enzima lactaldehido deshidrogenasa de E. coli, el cual presenta una estructura tetramérica formada por cuatro subunidades de 55.000 Daltons y 4 centros de unión al NAD. Cataliza una reacción irreversible, mostrando un pH óptimo de 9’5. Es activo sobre gamma-hidroxi-(lactaldehido gliceraldehido glicolaldehido) y gamma-ceto-aldehidos (metilglioxal). El cálculo de la eficiencia catalítica del enzima (VMAX/KM) indica que el lactaldehido sería el sustrato fisiológico. Los estudios genéticos, estructurales e inmunológicos del enzima sintetizado por varias cepas de E. coli demuestran la existencia de una única forma enzimática, la cual es utilizada conjuntamente por los metabolismos de L-fucosa, L-ramnosa, L-propanodiol (cuyo inductor es el lactaldehido), etilenglicol (el cual induce vía glicolaldehido) y glutamato (se desconoce cuál es el intermediario que actúa como inductor). El análisis de mutantes ha evidenciado la existencia de un solo gen regulador situado cerca del locus Fuc y un solo gen estructural, así como un control de tipo positivo para su expresión génica.422 p.application/pdfcatcc by-nc-nd (c) Baldomà Llavinés, Laura, 2021http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/es/Escheríchia coliEscherichia coliinfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://hdl.handle.net/10803/672829