Carregant...
Miniatura

Tipus de document

Article

Versió

Versió acceptada

Data de publicació

Llicència de publicació

cc-by-nc-nd (c) Elsevier B.V., 2016
Si us plau utilitzeu sempre aquest identificador per citar o enllaçar aquest document: https://hdl.handle.net/2445/102162

Residues coevolution guides the systematic identification of alternative functional conformations in proteins

Títol de la revista

Director/Tutor

ISSN de la revista

Títol del volum

Resum

We present here a new approach for the systematic identification of functionally relevant conformations in proteins. Our fully automated pipeline, based on discrete molecular dynamics enriched with coevolutionary information, is able to capture alternative conformational states in 76% of the proteins studied, providing key atomic details for understanding their function and mechanism of action. We also demonstrate that, given its sampling speed, our method is well suited to explore structural transitions in a high-throughput manner, and can be used to determine functional conformational transitions at the entire proteome level.

Citació

Citació

SFRISO, Pedro, DURAN FRIGOLA, Miquel, MOSCA, Roberto, EMPERADOR, Agustí, ALOY, Patrick, OROZCO LÓPEZ, Modesto. Residues coevolution guides the systematic identification of alternative functional conformations in proteins. _Structure_. 2016. Vol. 24, núm. 1, pàgs. 116-126. [consulta: 23 de gener de 2026]. ISSN: 0969-2126. [Disponible a: https://hdl.handle.net/2445/102162]

Exportar metadades

JSON - METS

Compartir registre