Carregant...
Fitxers
Tipus de document
ArticleVersió
Versió publicadaData de publicació
Llicència de publicació
Si us plau utilitzeu sempre aquest identificador per citar o enllaçar aquest document: https://hdl.handle.net/2445/43320
Ubiquitin-specific protease USP25 functions in endoplasmic reticulum-associated degradation
Títol de la revista
Director/Tutor
ISSN de la revista
Títol del volum
Recurs relacionat
Resum
Endoplasmic Reticulum (ER)-associated degradation (ERAD) discards abnormal proteins synthesized in the ER. Through coordinated actions of ERAD components, misfolded/anomalous proteins are recognized, ubiquitinated, extracted from the ER and ultimately delivered to the proteasome for degradation. It is not well understood how ubiquitination of ERAD substrates is regulated. Here, we present evidence that the deubiquitinating enzyme Ubiquitin-Specific Protease 25 (USP25) is involved in ERAD. Our data support a model where USP25 counteracts ubiquitination of ERAD substrates by the ubiquitin ligase HRD1, rescuing them from degradation by the proteasome.
Matèries
Matèries (anglès)
Citació
Citació
BLOUNT, J. r., BURR, A. a., DENUC ISERN, Amanda, MARFANY I NADAL, Gemma, TODI, S. v.. Ubiquitin-specific protease USP25 functions in endoplasmic reticulum-associated degradation. _PLoS One_. 2012. Vol. 7, núm. 5, pàgs. e36542. [consulta: 24 de gener de 2026]. ISSN: 1932-6203. [Disponible a: https://hdl.handle.net/2445/43320]