Carregant...
Miniatura

Tipus de document

Article

Versió

Versió publicada

Data de publicació

Llicència de publicació

cc-by (c) Blount, J.R. et al., 2012
Si us plau utilitzeu sempre aquest identificador per citar o enllaçar aquest document: https://hdl.handle.net/2445/43320

Ubiquitin-specific protease USP25 functions in endoplasmic reticulum-associated degradation

Títol de la revista

Director/Tutor

ISSN de la revista

Títol del volum

Resum

Endoplasmic Reticulum (ER)-associated degradation (ERAD) discards abnormal proteins synthesized in the ER. Through coordinated actions of ERAD components, misfolded/anomalous proteins are recognized, ubiquitinated, extracted from the ER and ultimately delivered to the proteasome for degradation. It is not well understood how ubiquitination of ERAD substrates is regulated. Here, we present evidence that the deubiquitinating enzyme Ubiquitin-Specific Protease 25 (USP25) is involved in ERAD. Our data support a model where USP25 counteracts ubiquitination of ERAD substrates by the ubiquitin ligase HRD1, rescuing them from degradation by the proteasome.

Citació

Citació

BLOUNT, J. r., BURR, A. a., DENUC ISERN, Amanda, MARFANY I NADAL, Gemma, TODI, S. v.. Ubiquitin-specific protease USP25 functions in endoplasmic reticulum-associated degradation. _PLoS One_. 2012. Vol. 7, núm. 5, pàgs. e36542. [consulta: 24 de gener de 2026]. ISSN: 1932-6203. [Disponible a: https://hdl.handle.net/2445/43320]

Exportar metadades

JSON - METS

Compartir registre