Tesis Doctorals - Departament - Bioquímica
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TesiEnzimas del catabolismo purínico en las fracciones soluble y microsomal de cerebro y cerebelo de rata(Universitat de Barcelona, 1982) Franco Fernández, Rafael; Bozal Fes, Jorge; Universitat de Barcelona. Departament de Bioquímica[spa] El término "microsomas", del que deriva el de "fracción microsomal", no representa un orgánulo subcelular concreto como ocurre con el término "mitocondrias" y su correspondiente "fracción mitocondrial". De Duve (1964) y, posteriormente, Reid (1967), definieron el término e hicieron corresponder los microsomas a la fracción que sedimenta al someter los homogeneizados de un tejido a fuerzas centrífugas superiores a 100.000 g. La estructura y propiedades biológicas de los microsomas dependen no solo de factores intrínsecos (especie, tipo o edad) sino también de las condiciones externas (dieta o estatus hormonal) (Tata 1972, Talwar et al 1962). Los microsomas de hígado, que han sido muy bien estudiados, consisten a menudo en una mezcla de elementos membranosos y de ribosomas (o polisomas), presentes en forma de unidades separadas o de complejos y que derivan casi exclusivamente del retículo endoplasmático (RE). Los microsomas no son, por tanto, estructuras estables y experimentan un recambio relativamente rápido en comparación con la vida de la célula (Omura et al 1967, Siekevitz et al 1967, Arias et al 1969, Hennaee y Horrocks 1978). Un gran número de actividades enzimáticas se asocian con las membranas del RE, mientras que los ribosomas unidos al RE intervienen muy activamente en la síntesis proteica (Tata 1967a y b; Andrews y Tata 1968, 1971; Campbell 1970; Bouchilloux et al 1973). Esta síntesis es muy evidente en tejidos secretores de proteínas, como el hígado (Manganiello y Phillips 1965; Sabatini et al 1966) y tiroides (Morais y Goldberg 1967; Buochilloux et al 1973), pero también se ha demostrado que ocurre en tejido pulmonar de conejo (Stenzel y Rubin 1966) y en corteza cerebral de rata (White et al 1972).- TesiEnzims del catabolisme purínic en fraccions subcel·lulars d'escorça cerebral de rata: caracterització de l'adenosina desaminasa purificada del teixit(Universitat de Barcelona, 1986) Centelles Serra, Josep Joan; Franco Fernández, Rafael; Universitat de Barcelona. Departament de Bioquímica[cat] La reacció catalitzada per l'adenosina desaminasa queda inclosa dins les transformacions que recull el metabolisme general de les purines i la seva relació amb la síntesi d'àcids nucleics i amb el seu paper de inactivació de l'adenosina considerada com a neurohormona. La manca de l'enzim provoca una alteració del metabolisme purínic que es manifesta a vegades en forma de greus immunodeficiències. El principal objectiu del present treball ha estat establir diferències de comportament de l'adenosina desaminasa respecte a altres enzims purínics com la 5'nucleotidasa, la guanin aminohidrolasa, i la purinnucleòsid fosforilasa; així com respecte a la lactat deshidrogenasa i la malat deshidrogenasa, enzims que es troben en gran abundància en l'interior cel·lular. Les esmentades diferències de comportament s'han comprovat que existeixen, treballant amb diverses fraccions subcel·lulars d'escorça cerebral de rata, teixit que s'ha emprat majoritàriament en el decurs de la present Memòria. Amb tècniques bioquímiques, s'ha establert la presència de l’adenosina desaminasa en membranes cel·lulars i la seva anàloga tipologia respecte a la 5'nucleotidasa i diferent de la tipologia dels altres enzims estudiats. Treballant també amb fraccions subcel·lulars s'han establert els paràmetres cinètics de l'adenosina desaminasa i de la 5'nucleotidasa, que es comparen amb els enzims presents en la fracció soluble. Per a comparar els resultats obtinguts mitjançant mètodes bioquímics en quant a la especial localització d'ambdós enzims es van fer comprovacions per microscòpia electrònica mitjançant tècniques citoquímiques. El següent punt plantejat en aquest estudi va ser la caracterització de l'adenosina desaminasa de cervell de rata. Per això es purifica l'enzim a partir de la fracció soluble, i s'obtenen els anticossos policlonals anti-ADA purificada. La caracteritzacíó de l'enzim inclou, entre d'altres, l'efecte que tenen els intermediaris purínics i diverses drogues components principals de fàrmacs antipsicòtics, ansiolítics, antidepressius, antihistamínics, vasodilatadors, antiinflamatoris, antibiòtics, broncodilatadors i antivomitius. També es determinen l'efecte del pH i de la temperatura en l'activitat de l'enzim, així com les variacions de les constants cinètiques amb aquests factors esmentats. Els estudis immunoquímics i cinètics són de gran importància en la caracterització de l'enzim, i permeten també una comparació entre l'enzim que es localitza en diversos teixits de rata (cervell, cerebel, múscul esquelètic, fetge, cor, ronyó, estomac, budell prim, melsa i pulmó).
- TesiEstudio de algunos aspectos de la glucógeno sintetasa en leucocitos leucémicos(Universitat de Barcelona, 1973-01-01) Cussó Fresquet, M. Roser; Rosell Pérez, Manuel; Universitat de Barcelona. Departament de Bioquímica[spa] En el momento de abordar el tema del estudio del enzima glucógeno-sintetasa en los leucocitos leucémicos, existía ya en nuestro grupo de trabajo un cierto conocimiento de las peculiaridades de este enzima en otros tipos de células sanguíneas humanas, tales como leucocitos y plaquetas. El hecho de que, según los estudios realizados, los polimorfonucleares de individuos diabéticos presentaran como anomalía la posibilidad de interconversión entre las dos formas del enzima, mientras que los polimorfonucleares de sujetos normales no lo presentaban, hizo pensar que la existencia de las dos formas de sintetasa dependieran de unas necesidades metabólicas concretas de este tipo de leucocitos relacionadas con la enfermedad. Con este criterio nuestra atención se fijó en el metabolismo del glucógeno en leucocitos leucémicos, ya que la bibliografía disponible resultaba confusa al respecto. Efectivamente, la actividad glucógeno-sintetasa, según algunos autores se hallaba disminuida, pero según otros era similar a la de los leucocitos normales; los datos sobre la actividad del enzima que participa en la degradación del glucógeno, la glucógeno-fosforilasa, también eran desconcertantes. La glucógeno-sintetasa en leucocitos leucémicos únicamente se había medido su actividad específica, no habiéndose abordado propiamente el estudio de dicho enzima con sus posibilidades de interconversión en dos o más formas y regulación por metabolitos. Todo esto hizo que el tema apareciese como sugestivo y esperanzador en cuanto al hallazgo de algún motivo que explicase, aunque solo fuera parcialmente, este anómalo metabolismo del glucógeno. Esta idea vino favorecida por el hecho de la facilidad de obtención de estas células debido al gran número de ellas que poseen los enfermos de leucemia.
- TesiRegulació del metabolisme del glicògen en hepatòcits de rata(Universitat de Barcelona, 1982-01-01) Ciudad i Gómez, Carlos Julián; Guinovart, Joan J. (Joan Josep), 1947-; Universitat de Barcelona. Departament de Bioquímica[cat Els sistemes biològics capten l'energia necessària pe‘r mantenir llur activitat vital a partir de molècules relativament complexes del medi extern. La ingesta d'aliments per part dels animals no és un procés continuat, cosa que requereix la formació de molècules relativament simples que emmagatzemen l'energia que és utilitzada posteriorment en els períodes de dejuni. A més els animals els cal desenvolupar tot un sistema de regulació de la captació i degradació d'aquests compostos rics energèticament. El dipòsit que acumula glucosa per cedir-la quan calgui és el glicogen. El glicogen és un polisacàrid format per molècules lligades per enllaços alfa (1-4) que donen lloc a cadenes linials ramificades cada 8 o 10 restes de glucosa, mitjançant unions de tipus alfa (1-6). En el fetge dels mamifers està present en forma de rosetes el diàmetre de les quals és aproximadament 0,1 μm (1); la seva localització és predominantment citoplasmàtica.
- TesiClonación y caracterización del operon de la ramnosa de Escherichia coli(Universitat de Barcelona, 1987-01-01) Badia Palacín, Josefa; Aguilar Piera, Juan; Boronat i Margosa, Albert; Universitat de Barcelona. Departament de Bioquímica[spa] La L-fucosa y la L-ramnosa son dos azúcares naturales que E.coli es capaz de utilizar como fuente de carbono y energía. La diferencia estructrural entre la ramnosa (6- deoxi - manosa) y la fucosa (6-deoxi-galactosa) está unicamente en la posición del radical hidroxilo del c2 y c4. La L-fucosa se metaboliza a través de la acción secuencial de una serie de enzimas inducibles: la fucosa permeasa, la fucosa isomerasa, la fuculosa quinasa y la fuculosa-1-fosfato aldolasa. Por su parte, la ramnosa se metaboliza por una vía análoga a la descrita para la glucosa por acción secuencial de una serie de enzimas inducibles: la ramnosa permeasa, ramnosa isomerasa y la ramnulosa quinasa) y la ramnulosa-1-fosfato aldolasa. Las vías convergen en un punto, de modo que lo descrito para fucosa es válido para glucosa. Se ha de destacar que, si bien existe una gran analogía entre las reacciones implicadas en el catabolismo de la fucosa y de la ramnosa, los enzimas que participan son altamente específicos para cada vía, así como su inducción. También la localización cromosómica de los genes en ambos sistemas es totalmente diferente. Por tanto, a pesar de la gran similitud estructural entre la fucosa y la ramnosa, así como entre sus vías de degradación, los sistemas “fue” y “rha” se comportan de forma diferente por lo que respecta a los cuatro primeros enzimas de la vía metabólica, de manera que ambos dos sistemas parecen tener una organización genética diferente.