Miniatura

Fitxers

629435.pdf (667.35 KB)

Tipus de document

Article

Versió

Versió enviada

Data de publicació

2013-09-22

Tots els drets reservats

Si us plau utilitzeu sempre aquest identificador per citar o enllaçar aquest document: https://hdl.handle.net/2445/47994

Long-lived States in an intrinsically disordered protein domain

Títol de la revista

Autors

Director/Tutor

ISSN de la revista

Títol del volum

Recurs relacionat

http://dx.doi.org/10.1002/mrc.4008

Resum

Long-lived states (LLS) are relaxation-favoured eigenstates of J-coupled magnetic nuclei. LLS were measured, along with classical 1H and 15 N relaxation rate constants, in aminoacids of the N-terminal Unique domain of the c-Src kinase (USrc), which is disordered in vitro under physiological conditions. The relaxation rates of LLS are a probe for motions and interactions in biomolecules. LLS of the aliphatic protons of glycines, with lifetimes ca. four times longer than their spin-lattice relaxation times, are reported for the first time in an intrinsically disordered protein domain (IDP). LLS relaxation experiments were integrated with 2D spectroscopy methods, further adapting them for studies on proteins.

Matèries

Espectroscòpia de ressonància magnètica nuclear, Spin (Física nuclear), Relaxació (Física nuclear), Proteïnes quinases, Bioquímica

Matèries (anglès)

Nuclear magnetic resonance spectroscopy, Nuclear spin, Relaxation (Nuclear physics), Protein kinases, Biochemistry

Citació

Col·leccions

Articles publicats en revistes (Química Inorgànica i Orgànica)

Citació

FERNANDES, L., GUERNIOU, C., MARÍN MONTESINOS, Ildefonso, PONS VALLÈS, Miquel, KATEB, F., VASOS, P. r.. Long-lived States in an intrinsically disordered protein domain. _Magnetic Resonance in Chemistry_. 2013. Vol. 51, núm. 729-733. [consulta: 22 de gener de 2026]. ISSN: 0749-1581. [Disponible a: https://hdl.handle.net/2445/47994]

Exportar metadades

JSON - METS

Compartir registre