Carregant...
Fitxers
Tipus de document
ArticleVersió
Versió publicadaData de publicació
Llicència de publicació
Si us plau utilitzeu sempre aquest identificador per citar o enllaçar aquest document: https://hdl.handle.net/2445/161717
A myristoyl binding site in the SH3 domain modulates c-Src membrane anchoring
Títol de la revista
Director/Tutor
ISSN de la revista
Títol del volum
Recurs relacionat
Resum
The c-Src oncogene is anchored to the cytoplasmic membrane through its N-terminal myristoylated SH4 domain. This domain is part of an intramolecular fuzzy complex with the SH3 and Unique domains. Here we show that the N-terminal myristoyl group binds to the SH3 domain in the proximity of the RT loop, when Src is not anchored to a lipid membrane. Residues in the so-called Unique Lipid Binding Region modulate this interaction. In the presence of lipids, the myristoyl group is released from the SH3 domain and inserts into the lipid membrane. The fuzzy complex with the SH4 and Unique domains is retained in the membrane-bound form, placing the SH3 domain close to the membrane surface and restricting its orientation. The apparent affinity of myristoylated proteins containing the SH4, Unique, and SH3 domains is modulated by these intramolecular interactions, suggesting a mechanism linking c-Src activation and membrane anchoring.
Matèries
Matèries (anglès)
Citació
Citació
LE ROUX, Anabel-lise, MOHAMMAD, Irrem-laareb, MATEOS, Borja, ARBESÚ ANDRÉS, Miguel, GAIRÍ TAHULL, Margarida, ALI KHAN, Farman, TEIXEIRA, Joao m. c., PONS VALLÈS, Miquel. A myristoyl binding site in the SH3 domain modulates c-Src membrane anchoring. _iScience_. 2019. Vol. 12, núm. 194-203. [consulta: 24 de gener de 2026]. ISSN: 2589-0042. [Disponible a: https://hdl.handle.net/2445/161717]