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Purificación a homogeneidad y propiedades del enzima 3-hidroxi 3-metil glutaril coenzima A reductasa quinasa de citosol de hígado de rata
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En los trabajos publicados en la bibliografía
internacional durante los últimos años, se ha comunicado
la purificación hasta homogeneidad aparente
de una actividad Reductasa quinasa procedente de la
fracción microsomal de hígado de rata. Se han comunicado
también purificaciones parciales de actividad
Reductasa quinasa procedente de la fracción citosóli-'
ca.
En nuestro propio laboratorio se ha purificado
parcialmente Reductasa quinasa citosólica que ya manifestó
capacidad para fosforilar e inactivar a la
HMG-CoA Reductasa homogénea, aunque se precisaba de*
una etapa final de inmunoprecipitación para aislar
a la Reductasa de otras proteínas fosforiladas.
Con objeto de poder estudiar el proceso de fosfo
rilación en condiciones óptimas se consideró necesario
purificar la Reductasa quinasa a homogeneidad. Esto
permite omitir la etapa de inmunoprecipitación y obtener
evidencias más directas del mecanismo de fosforilación
de la Reductasa.
Disponer de una preparación homogénea permitirá en
un futuro emprender estudios estructurales de este enzima
y obtener anticuerpos contra el mismo que harán
posible estudios "in vivo" de la actividad reguladora
de la Reductasa quinasa.
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Tesi de Llicenciatura per a la obtenció del Grau de Farmàcia. Facultat de Farmàcia. Universitat de Barcelona. Director: Fausto García Hegardt. 1985.
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CAELLES FRANCH, Carme. Purificación a homogeneidad y propiedades del enzima 3-hidroxi 3-metil glutaril coenzima A reductasa quinasa de citosol de hígado de rata. [consulted: 8 of June of 2026]. Available at: https://hdl.handle.net/2445/182196