Purificación a homogeneidad y propiedades del enzima 3-hidroxi 3-metil glutaril coenzima A reductasa quinasa de citosol de hígado de rata

Abstract

En los trabajos publicados en la bibliografía internacional durante los últimos años, se ha comunicado la purificación hasta homogeneidad aparente de una actividad Reductasa quinasa procedente de la fracción microsomal de hígado de rata. Se han comunicado también purificaciones parciales de actividad Reductasa quinasa procedente de la fracción citosóli-' ca. En nuestro propio laboratorio se ha purificado parcialmente Reductasa quinasa citosólica que ya manifestó capacidad para fosforilar e inactivar a la HMG-CoA Reductasa homogénea, aunque se precisaba de* una etapa final de inmunoprecipitación para aislar a la Reductasa de otras proteínas fosforiladas. Con objeto de poder estudiar el proceso de fosfo rilación en condiciones óptimas se consideró necesario purificar la Reductasa quinasa a homogeneidad. Esto permite omitir la etapa de inmunoprecipitación y obtener evidencias más directas del mecanismo de fosforilación de la Reductasa. Disponer de una preparación homogénea permitirá en un futuro emprender estudios estructurales de este enzima y obtener anticuerpos contra el mismo que harán posible estudios "in vivo" de la actividad reguladora de la Reductasa quinasa.